Алкогольдегидрогеназа, у разных народов, уровень фермента алкогольдегидрогеназа

Алкогольдегидрогеназа, непереносимость алкоголя (причины, симптомы)

Алкогольдегидрогеназа является особым ферментом, который вырабатывает человеческий организм для осуществления переработки этанола. Для его утилизации образуется фермент ацетальдегидрогеназа.

Данные ферменты стали логичным результатом эволюции человека, так как употребление спиртного (специально произведенные напитки или просто забродившие фрукты) столь же старо, как и мир.

А их содержание в организме и механизм действия (скорость участия в метаболизме алкоголя) влияют на склонность человека к алкогольной зависимости или, напротив, непереносимости спиртного.

Именно об особенностях непереносимости алкоголя и пойдет речь в данной статье. Прежде, чем подробно рассматривать симптомы и особенности протекания, стоит поговорить о причинах возникновения непереносимости спиртных напитков.

Фермент алкогольдегидрогеназа и ацетальдегидрогеназа вырабатывается, без исключения, каждым человеческий организмом. Это не зависит от факта употребления алкоголя.

Дело в том, что существует так называемый внутренний (эндокринный) алкоголь, вырабатываемый самим организмом, и для обеспечения его нормального метаболизма и утилизации нужны вышеупомянутые ферменты.

Истории наших читателей

Ферменты, выполняющие функции обеспечения метаболизма алкоголя в организме человека, делятся на два основных вида. В зависимости от сочетания этих видов между собой и возникает либо алкогольная зависимость, либо непереносимость алкоголя.

Все начинается с генотипа человека. В нем при формировании организма образуются разные варианты сочетаний генов (аллели).

От этих сочетаний и зависит уровень и эффективность алкогольдегидрогеназы и ацетальдегидрогеназы. Согласно кодировке генов, выделяются два типа алкогольдегидрогеназы: быстрая и медленная .

Такая терминология — упрощенная, но наиболее точно объясняет принцип работы данного фермента.

Быстрая алкогольдегидрогеназа до 90 раз более оперативно справляется с метаболизмом этанола в ацетальдегид, чем медленная форма этого же фермента.

При выработке быстрой формы фермента содержание токсинов в крови нарастает быстро и так же скоро приходит чувство опьянения, затем — похмелья и отрезвления.

В данном случае привыкание к спиртным напиткам развивается медленнее, в то же время, из-за быстрого нарастания содержания ацетальдегида в крови, повышается вероятность токсического отравления.

Уровень непереработанного этанола в крови сохраняется долго, что способствует позднему опьянению и также позднему отрезвлению.

При формировании такой реакции организма вероятность развития алкогольной зависимости гораздо выше.

ИЗБАВИТЬСЯ ОТ АЛКОГОЛИЗМА ЗА 14 ДНЕЙ

Наши читатели выбирают АЛКОБАРЬЕР — средство с натуральными компонентами. Пару капель каждый день вызывают отвращение к алкоголю уже на вторую неделю. Эффективность доказана клиническими исследованиями.

В зависимости от возрастных показателей человека и объемов алкоголя, употребляемого им в течение жизни, алкогольдегидрогеназа может менять форму своего действия с быстрой на медленную.

Ярким примером данного изменения является изменение реакции на алкоголь организмом человека с юного возраста до зрелости.

Та доза спиртного, которая в 30 лет является нормой для достижения расслабленности, в 20 приводит к сильнейшему опьянению вплоть до отравления.

Что касается ацетальдегидрогеназы, ее, в зависимости от выполнения функции утилизации алкоголя, можно разделить на активную и пассивную формы . Активная форма фермента быстро метаболизирует ацетальдегид, пассивная, в свою очередь, медленно.

Как это отражается на том, возникает ли у человека плохая переносимость алкоголя? В зависимости от сочетания форм данных ферментов, формируется генетическая предрасположенность человеческого организма к употреблению алкоголя. Причины плохой переносимости алкоголя лежат на этом уровне.

Другими словами, причины, по которым возникают непереносимость алкоголя или алкоголизм, кроются в наборе генетических кодировок ферментов.

Ацетальдегид при этом, вырабатываясь, практически сразу же выводится из организма.

В итоге физические ощущения организма остаются только положительными, что приводит к развитию привыкания и зависимости от алкоголя.

Когда сочетание форм ферментов алкогольдегидрогеназы и ацетальдегидрогеназы у человека имеет вид «быстрая-пассивная» , его организм более подвержен непереносимости алкоголя.

Биохимия реакций организма происходит при такой комбинации таким образом, что при употреблении даже незначительного количества спиртного, оно моментально преобразуется в ацетальдегид, который держится в организме довольно долго.

Это провоцирует эффект раннего похмелья и даже отравления за счет токсичности выработанного вещества.

Существует также такое понятие, как приобретенная непереносимость алкоголя .

Она представляет собой резко негативную реакцию организма на любые дозы спиртного, развившуюся в результате перенесенной травмы головы, которая могла повлиять на выработку ферментов.

Причем ранее данный пациент мог совершенно спокойно употреблять напитки, содержащие алкоголь. К причинам развития данной формы непереносимости медики также относят заболевания печени или психические расстройства.

Первым признаком того, что у человека имеется индивидуальная непереносимость алкоголя, является быстрое покраснение лица после употребления минимальных доз спиртного . Этилен в данном случае катализирует процессы кровообращения в связи с выработкой токсичного ацетальдегида. К прочим признакам проявления непереносимости относятся:

• проявление покраснений на кожных покровах;
• заметные покраснения белков глазных яблок;
• внезапный зуд;
• приступообразный кашель;
• слезоточивость;
• резкая пульсирующая головная боль;
• проявление головокружения;
• жар, повышенное потоотделение;
• рвотные позывы;
• кровотечения (чаще всего из носа);
• продолжительные обмороки.

Алкогольдегидрогеназа и непереносимость алкоголя у разных народов

Согласно научным исследованиям, степень выработки алкогольдегидрогеназы и ацетальдегидрогеназы, разнится в зависимости от национальной принадлежности. Причем разница в количестве выработанного фермента между некоторыми нациями колоссальна.

У русских алкогольдегидрогеназа, как несложно догадаться исходя из наблюдений менталитета, вырабатывается в большинстве случаев в медленной форме.

Это, в сочетании с активной ацетальдегидрогеназой, создает прочный фундамент для предрасположенности к алкоголизму.

Исследования показывают, что только 10% представителей русского народа обладают быстрой алкогольдегидрогеназой.

Алкогольдегидрогеназа у азиатов, даже тех народов, которые проживают в непосредственном соседстве и на одной территории с русскими, вырабатывается иначе.

У всех монголоидных рас, (у китайцев, индейцев и проч.) алкогольдегидрогеназа, как продуцируемый организмом фермент вырабатывается только в быстрой форме.

А ацетальдегидрогеназа в пассивном виде.

Такая аллель генов и объясняет тот факт, что для достижения состояния опьянения представителям народов Азии достаточно малого, по мнению европейский народностей количества спиртного.

Этот факт послужил основанием для огромного количества рассказов о том, как легко и быстро можно споить азиата.

По факту же, картина реакции организма такого человека на алкоголь выглядит следующим образом:

• наступление опьянения в краткие сроки и от малых доз;
• повышение содержания в крови токсинов, что приводит к раннему похмелью;
• быстрое отрезвление и возвращение организма к нормальному состоянию.

У северных народов алкогольдегидрогеназа вырабатывается исключительно в медленной форме.

Только у некоторых народов наблюдается незначительное проявление быстрой алкогольдегидрогеназы.

Процент представителей данных национальностей, у которых в организме идет продуцирование быстрой формы фермента, едва пересекает границу в 5% от общего числа людей.

Являясь ферментом, относящимся к органу, отвечающему за снятие интоксикации организма, алкогольдегидрогеназа может продуцироваться и другими органами человеческого организма.

В незначительном количестве он продуцируется почками, а у мужчин в значительной мере вырабатывается желудком.

Данный факт является объяснением того, что представители сильного пола могут выпить большее количество спиртных напитков, чем представительницы прекрасной половины человечества.

Практически каждый человек, который тем или иным путем узнает об особенностях ферментов, участвующих в метаболизме алкоголя, попадающего в организм, проявляет интерес к возможности контроля их выработки и скорости работы. Вопросу, как повысить скорость работы алкогольдегидрогеназы, дабы избежать привыкания к алкоголю, уделено огромное количество исследований.

Правда же состоит в том, что управлять биохимическими процессами организма на данном уровне развития нашей медицины пока еще невозможно. И все мифические способы того, как повысить уровень фермента алкогольдегидрогеназа в организме, не более чем попытки ввести в заблуждение.

Мнение о том, что повышение скорости переработки организмом алкоголя может избавить от зависимости к данному веществу, также ошибочно.

В тех случаях, когда у человека уже развит алкоголизм второй и более степени, роль ферментов сводится к минимальной.

Поэтому бороться с проблемой нужно в ее зародыше. При помощи несложных исследований можно определить тип алкогольдегидрогеназы и ацетальдегидрогеназы организма. Также нелишним будет определение дозы спиртного, которое допустимо к употреблению.

В остальном все дело за собственными решениями и поступками. Человек должен сам определить, к чему он стремится, и есть ли в его будущем место для такой зависимости, как алкогольная.

Если нет, необходимо бороться с собственными желаниями чрезмерного употребления спиртного.

Как лечить алкоголизм:

Ответы на вопросы:

Снятие тяги к алкоголю у 96% больных. Средство одобрено НИИ наркологии РФ

копирование разрешено только при наличии активной ссылки

Информация на сайте представлена в ознакомительных целях

Источник: http://e-da.su/alkogol-i-zdorove/alkogoldegidrogenaza-neperenosimost-alkogolja

ПОИСК

    Значительные трудности встретились при определении соотношения металл — белок в алкогольдегидрогеназе из печени. Имеются сообщения, что этот фермент содержит либо 2 г-атома [97], либо 4 г-атома [107, 108] цинка на 1 моль фермента.

Алкогольдегидрогеназа из печени содержит два центра связывания НАДН [109, 110], в то время как фермент из дрожжей содержит четыре центра связывания этого кофермента [Ш].

Недавно обширные исследования [91] пролили свет на эту путаницу в отношении стехиометрии соотношения цинк — белок и было однозначно показано, что содержание цинка в алкогольдегидрогеназе из дрожжей составляет 4 г-атома/моль фермента, однако два из этих атомов цинка играют в большей степени структурную, чем каталитическую роль [91, 107]. Однако при проверке этого вывода изучением связи между содержанием цинка и каталитической активностью были получены противоречивые данные [91, 108]. Эти разногласия не могут быть связаны с разными образцами ферментов, так как изоферменты алкогольдегидрогеназы дрожжей содержат одинаковое количество цинка [ИЗ]. [c.458]
    Разнообразные молекулярные формы фермента данного организма, катализирующие одну и ту же реакцию, но различающиеся по своим физическим и химическим свойствам, называются изоферментами (изоэнзимами). Ферментов, множественность молекулярных форм которых известна, около 50. Обнаружены изоферменты алкогольдегидрогеназы, пероксидазы, каталазы, амилазы, инвертазы и т. д. [c.84]

    Разнообразные молекулярные формы фермента данного организма, катализирующие одну и ту же реакцию, но различающиеся по своим физическим и химическим свойствам, называют изоферментами. Особенно большое количество изоферментов представлено в растительных организмах. Известно около 50 растительных ферментов, имеющих несколько изоформ. Обнаружены изоферменты алкогольдегидрогеназы, пероксидазы, каталазы, инвертазы, амилазы и т. д. По-видимому, наличие в клетке нескольких изоферментов, катализирующих одну и ту же реакцию, но различающихся по ряду свойств, способствует приспособляемости растительного организма к условиям существования. [c.50]

    Если для A. используют метанол, р-ция наз. метаноли-зом, если этанол-эта н о л и 3 о м, и т.п. А. протекает по механизму нуклеоф. замещения. Об А. см. в ст. Спирты. АЛКОГОЛЬДЕГИДРОГЕНАЗА (алкоголь НАД оксидо-редуктаза), фермент класса оксидоредуктаз, катализирующий в присут.

никотинамидаденнндинуклеотида (НАД) окисление спиртов и ацеталей до альдегидов н кетонов. Состоит из двух (печень лошади) или четырех (дрожжи) одинаковых суб>единиц с мол. м ок. 40 тыс, первичная структура фермента расшифрована полностью.

Существует в виде нескольких отличающихся строением молекулы форм (изоферментов).

Каждая субъединица построена из двух доменов, на границе к-рых находится глубокий карман , ограниченный гидрофобными аминокислотными остатками На его дне локализован атом Zn, связанный с двумя остатками цистеина и одним остатком гистидина, [c.95]

    В бактериальных клетках, мышцах, коре головного мозга, клетках печени, плазме крови и других тканях высших животных найдено по два, три и более изоферментов (лактатдегидрогеназы, аспартат—аминотрансферазы, малатдегидрогеназы, глутаматдегидрогеназы, алкогольдегидрогеназы, каталазы, а-амилазы, лейцинаминопептидазы и др.). [c.196]

Смотреть страницы где упоминается термин Алкогольдегидрогеназа изоферменты: [c.555]   Ферменты Т.3 (1982) — [ c.0 ]

Изоферменты

© 2018 chem21.info Реклама на сайте

Источник: http://chem21.info/info/1320164/

Алкогольдегидрогеназа

Алкогольдегидрогеназа (алкоголь:НАД+-оксидоредуктаза, КФ 1.1.1.

1) — фермент класса дегидрогеназ, катализирующий окисление спиртов и ацеталей до альдегидов и кетонов в присутствии никотинамидадениндинуклеотида (НАД).

Алкогольдегидрогеназы (алкоголь:НАД+-оксидоредуктазы) являются димерами, состоящими из субъединиц с молекулярным весом около 40 000 и содержащими ион цинка Zn.

Катализирует реакцию: этанол + НАД ⇌ ацетальдегид + НАДН + H.

Является специфическим для клеток печени. Появление его в сыворотке крови свидетельствует о повреждении клеток печени.

Резкое повышение содержания фермента наблюдается при острых гепатитах (при этом его показатели приходят к норме раньше, чем показатели трансаминаз).

При обтурационной желтухе, циррозах печени, инфаркте миокарда, мышечной дистрофии Эрба обычно не наблюдается повышения активности фермента в крови.

Оптимум действия фермента находится при pH 8,0. Цианиды, йодоацетат тормозят действие энзима.

В больших количествах фермент находится лишь в печени, но небольшое количество также содержат почки. Следы фермента также обнаруживаются в сердечной и скелетной мускулатуре человека. В сыворотке крови здорового человека отсутствует.

Активность алкогольдегидрогеназы в организме человека зависит от возраста, пола, расовой принадлежности, генетической предрасположенности.

У мужчин значительная часть этанола метаболизируется алкогольдегидрогеназы желудка, поэтому при традиционном приеме равных доз уровень алкоголя в крови у женщин существенно выше, чем у мужчин.

Алкогольдегидрогеназа (АДГ) – фермент, представленный различными формами. Были охарактеризованы 5 классов АДГ.

Их фармакогенетика не была широко изучена, но хорошо известны их субстраты: кроме этанола и других алифатических спиртов, включает 4-гидроксиноненаль, альдегиды, полученные перекисным окислением липидов, стероиды, гидроксилированные жирные кислоты, промежуточные соединения медиаторных путей в процессе образования ретиноевой кислоты из витамина А.

Класс I (ADH1)

Обладают этанол-окислительной активностью. Гены трех типов ADH1A, ADH1B, и ADH1C кодируют α-, β-, и γ-субъединицы, которые могут образовывать гомо- и гетеродимеры, которые ответственны за большую часть окислительной активности печени по отношению к этанолу.

Некоторые исследования продемонстрировали меньший риск стать алкоголиком для азиатов с наличием ADH1B2 аллеля (частота 60—80% в азиатских популяциях и около 4 % в безалкогольных европейских популяциях).

Также некоторые исследования указывают на распространение аллеля ADH1C1 среди безалкогольной популяции.

Класс III (ADH3)

Высоко консервативны, активны по отношению к глутатион-конъюгированному формальдегиду, а также к глутатион-NO и к свободным гидроксилированным жирным кислотам и лейкотриенам. Ферменты класса III участвуют в пути ликвидации формальдегида и имеют древнее происхождение от прокариот, но, несмотря на это, формы фермента АДГ3 варьируются незначительно.

Класс IV (ADH4)

Обладают ретинол-дегидрогеназной активностью, участвуют в формировании ретиноевой кислоты и, следовательно, в регуляции дифференцировки клеток позвоночных.

На основании кинетических свойств различных вариантов и предполагаемого содержания фермента АДГ в печени, исследователи рассчитали вклад различных ферментов АДГ на способность печени окислять этанол.

Для человека (средний вес которого 70 кг), у которого концентрация этанола в крови приблизительно 100 мг/100 мл, если он гомозиготен по ADH1B1 и ADH1C1 ферменты класса I окисляют 70% этанола.

Для человека гомозиготного по ADH1B1 и ADH1C2 окислительная способность составляет 80 %.

Присутствие ADH1C2 аллели будет связан со слегка пониженной окислительной способности, в то время как наличие adh1b2 и adh1b3 аллели было бы связано с существенно более высокой окислительной способности (то есть более быстрое окисление этанола в ацетальдегид). Эти расчеты приближены, так как не учитывают размер печени и различия экспрессии генов.

Гены ADH1B и ALDH2 (ген, кодирующий одного из представителей семейства альдегиддегидрогиназ) являются наиболее сильно связаны с риском развития алкоголизма.

Они способны уменьшить риск алкоголизма путем увеличения локальных уровней ацетальдегида, либо за счет быстрого окисления этанола, либо за счет медленного окисления ацетальдегида.

Из-за этого тонкого баланса, влияние вариаций генов ADG и ALDH на риск развития алкоголизма может быть продемонстрировано только независимо друг от друга, то есть, исследователи могут определить различия в риске между людьми, несущими различные аллели одного гена, но идентичные аллели других генов.

Семейство ферментов алкогольдегидрогеназ (АДГ) может принимать участие в метаболизме ретинола (витамина А), а также в метаболизме этанола.

Некоторые члены семейства АДГ предпочитают ретинол в качестве субстрата вместо этанола, и их способность окислять ретинол конкурентно ингибируется высокими концентрациями этанола.

Кроме того, существует семейство альдегиддегидрогеназ (ALDH), содержащее несколько представителей, предпочитающих ретиналь в качестве субстрата вместо ацетальдегида.

Как показано с помощью рентгеновской кристаллографии, в печени лошади алкогольдегидрогеназа претерпевает глобальные конформационные изменения при связывании НАД+ или НАДН, включающие поворот каталитического домена относительно кофермент-связывающего домена и перестройку активного сайта для получения каталитически-активного фермента. Изменение конформации требует полного кофермента и зависит от различных химических или мутационных замен, которые могут увеличить каталитическую активность за счет изменения кинетики изомеризации и скорости диссоциации коферментов.

После того, как фермент связал НАД, субстрат вытесняет гидроксид, связанный с каталитическим цинком.

Этот обмен может включать реакцию двойного замещения, где карбоксильная группа остатка глутаминовой кислоты сначала замещает гидроксид, а затем субстрат замещает остаток глутамата.

В полученном фермент-НАД-алкоголятном комплексе атом водорода переносится на кофермент.

Источник: https://meddocs.info/chapter/alkogoldegidrogenaza

6 фактов о биохимии этанола // Эффект, механизм, последствия

Люди с давних времен тесно связаны с алкоголем. Об опьяняющих свойствах «похитителя рассудка»  стало известно более 10 тыс. лет назад.

В разное время спирт использовали в качестве горючего, топлива, антисептика, анестезии, но главными его задачами во все времена оставались сближение людей и улучшение настроения.

Сегодня действие алкоголя на организм изучено учеными  очень подробно. Превращение человека из «стеклышка» в «бревнышко» осуществляется сложными биохимическими процессами, проходящими в несколько этапов.

Благодаря маленькому размеру и другим особенностям молекулы этанола (C2H5OH) спиртное проникает в жиры  и смешивается с водой. Алкоголь легко проникает через слизистые оболочки, начиная с полости рта.

В печени начинается процесс его расщепления и нейтрализации, который контролируют два фермента с длинными названиями: алкогольдегидрогеназа (АДГ) и ацетальдегиддегидрогеназа (АлДГ).

Первый отвечает за превращение молекулы спирта в ядовитое вещество —  ацетальдегид. Второй фермент окисляет полученный альдегид в безопасную уксусную кислоту.

Сам эффект опьянения достигается за счет воздействия дошедшего до головного мозга этанола, который запускает активность специальных кислот — ингибиторных ГАМК. Эти кислоты замедляют нервный импульс, поскольку являются важнейшим тормозным нейромедиатором.

Именно благодаря их работе достигается эффект расслабления. После приема алкоголя внутрь также возрастает уровень гормона дофамина, который воздействует на центры удовольствия. Часть полученного под воздействием АДГ ацетальдегида при взаимодействии с дофамином дает вещество, похожее на морфин.

Таким образом достигается эффект эйфории.

Изучение этих процессов позволило понять, какие факторы влияют на степень и скорость опьянения. Итак, как пьянеть быстро.

Быть азиатом

За процессы выработки и подавления ферментов расщепления отвечают специальные гены. Впервые один из них обнаружили молекулярные биологи из Университета Калифорнии в Сан-Франциско, наблюдая за дрозофилами в местных барах.

Ученые заметили, что, искупавшись в рюмочке коктейля, мушки ведут себя по-разному. Одни сразу ложатся вверх лапками, а другие еще долго летают по бару, мешая трудовому люду вдумчиво употреблять.

 Результаты исследований показали, что вялые мухи были носителями гена, получившего название happy hour — «счастливый час». Так в барах называют время, когда выпивка продается за полцены.

Этот ген ускоряет опьянение, поскольку отвечает за подавление действия АДГ, расщепляющей алкоголь. У бодрых дрозофил happy hour отсутствовал либо не работал. Позднее такой ген был найден у мышей и крыс.

У человека тоже есть аналогичные ферменты, но гена happy hour нет. Механизм, который регулирует скорость опьянения, тоже есть, только устроен иначе. У человека все зависит от сочетания ферментов АДГ и АлДГ. У одних людей ферменты работают быстро, у других — медленно.

Каждая раса по-своему реагирует на алкоголь, это связано с генами.

У азиатов распространено сочетание медленных ферментов, алкоголь расщепляется долго, поэтому они пьянеют значительно быстрее.

Представители европеоидной расы являются носителями быстрого комплекса расщепления, поэтому они могут выпить гораздо больше.

Человек пьет еще и еще, потом мучается похмельем и, соответственно, пьет опять. Нам это ничего не напоминает? Правильно: у части населения России именно такая комбинация ферментов.

В своем крайнем варианте эта совокупность генов встречается у некоторых малых народов: чукчей, ненцев, кетов.

От чего они и пострадали:  в лучшем случае у них появлялась сильная зависимость, а в худшем — летальный исход вследствие отравления. 

Быть лёгким

В организме полного человека больше жидкости, поэтому алкоголь усваивается и растворяется быстрее. Из-за того что спирт соединяется с жирами, которых у крупных людей обычно достаточно, он почти сразу перестает действовать.

Помимо этого, алкоголь растворяется в любых мембранах, может задерживаться в мышцах, а его соединения используются в качестве источника энергии в организме.

Все это делает людей маленького веса менее устойчивыми к алкоголю, и соответственно они быстрее пьянеют.

Быть женщиной

У мужчин значительная часть алкоголя расщепляется за счет алкогольдегидрогеназы, находящейся в желудке. У женщин этот фермент сконцентрирован в печени, отчего часть спирта избегает фильтрации.

Поэтому при одинаковом количестве выпитого женщины «доходят до кондиции» раньше мужчин. Отсюда и стереотип о быстро пьянеющих дамах.

Однако при внутривенном способе введения половые различия нивелируются: алкоголь, попавший внутрь таким способом, попадает в общий кровоток, избегая встречи с нейтрализующими ферментами. 

Постареть

С возрастом все процессы в организме замедляются. Гормонов синтезируется меньше, клетки умирают все чаще, АДГ вырабатывается все медленнее. Резко ухудшается работа печени и почек, отвечающих за фильтрацию спирта.

В результате в крови остается больше непереработанного алкоголя, поэтому старики пьянеют быстрее.

Эта гипотеза подтверждается исключительно жизненным опытом, ведь мало кто осмелится издеваться над бедными старыми людьми, проводя с ними опыты. 

Быть спокойным

На вечеринках и в клубах люди часто удивляются своим способностям: «Вроде до этого никогда так много не пил, а тут…» В организме человека, испытывающего сильные эмоции, обмен веществ происходит гораздо быстрее, работа гормонов усиливается, а спящие нервные центры активируются.

В первую очередь выделяется адреналин, заставляющий все системы организма работать быстрее и продуктивнее. Учащается сердцебиение, активируется симпатическая нервная система, учащается дыхание. Вместе с общим подъемом улучшается и работа АДГ.

Происходит быстрое усвоение и расщепление алкоголя. Исследования в этой области показывают нам, что человек, испытывающий ярость, ненависть, радость, или другие сильные эмоции, быстро пьянеет, но этот эффект длится крайне непродолжительно.

Поэтому, если хотите погрузиться в эйфорию сразу и надолго, не грустите и не радуйтесь. Ноль эмоций. 

Иметь индивидуальность

На процесс усвоения спирта влияет множество факторов, зависящих от особенностей каждого человека.

Например, на скорости опьянения сказываются размер и состояние желудка и печени, продуктивность работы почек, степень сытости, количество уже выпитого алкоголя, стаж и т.д.

Поэтому, если вам интересно узнать точнее, как алкоголь действует конкретно на вас, остается лишь одно: правильно подсчитать коэффициенты по формулам, которые определили физиологи. Формулы приведены ниже.  

Поставим пьянство под контроль!

В 1920-х годах шведский химик Эрик М. П. Видмарк разработал формулу для определения максимального теоретически возможного уровня этанола в крови. Предупреждаем: алкоголь недопустим для употребления несовершеннолетними, беременными и т.д. И вообще — пить вредно!

Пункт первый: определить массу чистого алкоголя. Это количество спирта, попавшего в общий кровоток. Для этого смотрим, сколько градусов в напитке. Умножаем это число на 0,0056, а потом на объем напитка в миллилитрах. 

Пункт второй: определяем концентрацию алкоголя в организме (с, ‰).

Для этого нужно подставить в формулу массу выпитого чистого алкоголя (А, г), массу собственного тела (m, кг) и коэффициент распределения Видмарка r (0,7 — для женщин, 0,6 — для мужчин).

Формула Видмарка:

в журнале «Кот Шрёдингера» №1 (01) за октябрь 2014 г.

Подписаться на «Кота Шрёдингера»

Источник: http://kot.sh/statya/43/6-faktov-o-biohimii-etanola

Алкогольдегидрогеназа

Алкогольдегидрогеназа — адаптивный фермент класса дегидрогеназ, катализирующий окисление спиртов и ацеталей до органических соединений карбонильной группы — альдегидов и кетонов.

Для этого необходим акцептор — в данном случае это никотинамидадениндинуклеотид (НАД) — кофермент, присутствующий во всех дегидрогеназах и являющийся переносчиком некоторых элементарных частиц и элементов.

Алкогольдегидрогеназа — типичный димер, то есть молекула, состоящая их двух простых молекул. Некоторые изомеры имеют в своем составе четыре молекулы — но также парные.

в живой природе

Алкогольдегидрогеназа не является специфическим человеческим ферментом. Она содержится в организме млекопитающих, рыб, насекомых. Бактерии и дрожжи тоже содержат алкогольдегидрогеназу — чаще в виде двойных димеров, обнаружена алкогольдегидрогеназа также в растениях и водорослях.

Функции и роль в организме человека

Роль алкогольдегидрогеназы в организме человека (и не только) не ограничивается ее специфическими свойствами, отраженными в названии. Установлено (хотя в некоторых случаях и дискутируется) ее включение во многие биохимические процессы. В частности:

• участие в процессах окисления ретинола (витамина А) до ретиналя — предшественника ретиноевой кислоты);
• поддержание оптимального уровня нейромедиаторов;
• включение в процессы катаболизма и окисления некоторых стероидов;
• участие в синтезе, катаболизме и поддержании уровня холестерина, жирных кислот и простагландинов;
• обнаруженная в крови алкогольдегидрогеназа является важным диагностическим признаком. Поскольку в организме человека алкогольдегидрогеназа присутствует в основном в гепатоцитах — клетках печени — то ее появление в сыворотке крови может говорить об их острой или хронической патологии, например, тяжелой интоксикации, гепатите;
• и, наконец, алкогольдегидрогеназа является важным фактором защиты организма от разрушающего действия многих ксенобиотиков, в частности, этанола.

Роль и значение в формировании хронического алкоголизма или устойчивости организма к этанолу

Чтобы после принятия спиртного человек не скончался от отравления продуктами распада этанола, природа предусмотрела особую ферментную систему.

Состоит она, упрощенно, из алкогольдегидрогеназы, которая расщепляет этанол до ацетальдегида, и ацетальдегиддегидрогеназы, под действием которой ацетальдегид переходит в уксусную кислоту, которая затем выводится.

Фермент алкогольдегидрогеназа может иметь несколько изомеров, ученые кодируют их цифрами, а для врачей большее значение имеет скорость переработки этанола в альдегид.

Поэтому у медиков в ходу названия «быстрая» и «медленная» алкогольдегидрогеназа.

«Быстрая» алкогольдегидрогеназа быстрее перерабатывает алкоголь, меньшее его количество выбрасывается в кровь и поступает в мозг, поэтому человек почти не пьянеет и имеет меньшую склонность к хронизации алкоголизма. Естественно, что от быстрой переработки образуется такое же количество ацетальдегида, что и у тех, кому приходится жить с «медленной» алкогольдегидрогеназой.

Первая быстро, мощно, практически сразу разрушает альдегид.

Отсюда возможны варианты комбинации: «быстрая» алкогольдегидрогеназа и неактивная ацетальдегиддегидрогеназа — приводит к быстрому развитию похмельного с синдрома: буквально выпил, не успел толком опьянеть, а уже плохо.

Или: «медленная» алкогольдегидрогеназа — и алкоголь расщепляется в течение длительного времени и «неактивная» ацетальдегиддегидрогеназа дают тяжелое, продолжительное похмелье со всеми признаками интоксикации.

Перспективы изучения

Алкогольдегидрогеназа и ее значение в формировании так называемого аверсивного поведения, выраженного в негативной реакции на прием алкоголя — тема недостаточно изученная, но пользующаяся вниманием ученых. Связано это как минимум с тремя причинами.

Во-первых, решение вопроса о том, почему у некоторых народностей отмечается непереносимость алкоголя и каким образом этот факт связан с образованием тех или иных изомеров алкогольдегидрогеназы в организмах представителей этих народностей, позволит найти оптимальный путь лечения алкоголизма.

Во-вторых, определенную ясность должно внести решение такого вопроса, как присутствие небольших доз этанола в организме человека — и при этом алкогольная зависимость или, наоборот, резкое аверсивное поведение не обязательно разовьются у человека.

И, наконец, алкогольдегидрогеназа как полифермент, может быть использована в качестве средства регуляции многих физико-биохимических процессов в человеческом организме.

Источник: https://nodrink.me/glossary/alkogoldegidrogenaza/

Экология СПРАВОЧНИК

Алкогольдегидрогеназы — это цинксодержащие металло-ферменты, окисляющие широкий круг алифатических и ароматических спиртов до соответствующих альдегидов и кетонов и использующие в качестве кофермента NAD+ [см. схему (12.11)].

Наиболее детально изучены две алкогольдегидрогеназы: из дрожжей и из печени лошади. Кристаллическая структура апо-и голоферментов из печени лошади была установлена с разрешением 2,4 [9] и 4,5 А соответственно.

Молекула этого фермента представляет собой симметричный димер, состоящий из двух идентичных цепей с мол. весом 40 ООО. Каждая цепь содержит один центр связывания NAD+ и два центра связывания Zn2+ .

Несмотря на отмеченные различия, предварительные данные по аминокислотной последовательности свидетельствуют о высокой гомологичности этих двух ферменто в.

Предполагается, что механизм ферментативной реакции для обоих ферментов в принципе одинаков, хотя лимитирующая стадия, pH-зависимость скорости реакции и графики Гаммета могут различатьс[ …]

БН-группы активного центра алкогольдегидрогеназы дрожжей необычны в реакции с йодацетамидом: скорость реакции ,не зависит от .величины pH среды в области pH 6,0— 10,0 [55].

Было предположено, что БН-группы участвуют в образовании водородных связей, возможно, с имидазоль-ными группами. Другой возможностью является принадлежность БН-групп, которые алкилируются, комплексу меркаптид-цинк.

Но так как карбоксиметилирование уменьшает скорость обмена цинка в активном центре алкогольдегидрогеназы, эта возможность маловероятна [87].[ …]

Определение величины Км в реакциях, катализируемых алкогольдегидрогеназой дрожжей, показало, что сродство фермента к НАДН больше, чем к НАД. Наличие конкуренции между НАД и НАДН свидетельствует о том, что участок связывания этих форм один и тот же [155, 156].[ …]

Было высказано предположение, что существенная БН-группа алкогольдегидрогеназы дрожжей расположена вблизи атома цинка и аденинсвязывающего участка [88].[ …]

Галоидсодержащий аналог субстрата, 2-бром-2-фенил-ацетальдегид, блокировал в алкогольдегидрогеназе дрожжей 3—4 БН-группы. При этом НАД оказывал защитное действие. Выделенный модифицированный фермент сохранял способность связывать НАДН [86].[ …]

Никотинамидная группа имеет важное значение для связывания алкогольдегидрогеназой: АДФ-рибоза связывается примерно в 50 раз слабее, чем НАДН [140].[ …]

Вопрос о том, обладают ли реакционной способностью все активные центры молекулы алкогольдегидрогеназы или половина их, остается открытым. Хотя этот фермент связывает два моля NAD+ с одинаковым сродством, считается, что в катализе участвует только один активный центр.[ …]

В алкогольдегидрогеназе печени лошади титровались с помощью аналога 2-го участка на поверхности фермента с константной диссоциации комплекса Кд= 17+8 мкМ и 5—6 участков с Кд = 9 мкМ.

Константа диссоциации НАДН из комплекса с ферментом, определенная при титровании, составила 5-10 5М, что значительно превышает величину, найденную ранее методом флюориметрического титрования—-2,0 • 10“7М [165].[ …]

Столь же четкое объяснение получила и природа специфичности дегидрогеназ.[ …]

Указанные соотношения наряду с полученными из кинетических данных константами диссоциации бинарных комплексов ЕА и ЕР могут быть использованы для проверки выполнимости механизма Теорела—Чанса.

Именно таким путем была доказана выполнимость этого механизма для алкогольдегидрогеназы печени лошади [6].

Для этого фермента существует принудительная последовательность связывания компонентов реакции, причем связывание кофер-мента предшествует связыванию субстрата, и, кроме того, образование тройного комплекса в этом случае не проявляется кинетически.[ …]

В течение последних нескольких лет наблюдается все более интенсивное использование стабильных радикалов (спин-меток) в качестве репортерских групп при исследовании механизма ферментативных реакций.[ …]

Интересными представляются данные о роли остатков триптофана в механизме действия дегидрогеназ.

Вместе с тем автор не исключал того, что в роли промежуточного переносчика может выступать какая-либо функциональная Группа белка. Ответ на вопрос о таком участии белка в реакции был, казалось, получен в работах Schellenberg [95—97].[ …]

Согласно современной классификации и номенклатуре ферменты подразделяются на шесть классов на основании химизма вызываемых ими реакций. Каждый класс делится на подклассы и подподклассы в зависимости от природы индивидуальных превращений.

Учитывается также структура коферментов, тип гидролизуемой связи и т. п. Таким образом, каждый фермент имеет шифр из четырех чисел.

Первое число указывает, к какому из шести классов принадлежит фермент, второе и третье, соответственно, подкласс и подподкласс, четвертое число представляет собой порядковый номер фермента в подкодклассе.

Названия ферментов обычно происходят от названия преобразуемого субстрата или типа катализируемой реакции. Для некоторых ферментов сохраняются традиционные названия, например пепсин, папаин.[ …]

Комплексы между ферментом и продуктом для алкогольде-гидрогеназы дрожжей диссоциируют довольно быстро, так что лимитирующими являются стадии химического превращения [20].

Это позволяет измерить кинетические изотопные эффекты для указанных стадий с помощью стационарной кинетики. Установлено, что окисление дейтерированных спиртов RCD2OH и восстановление бензальдегидов дейтерированным NADH (т. е.

Измерение константы скорости переноса гидрид-иона в случае алкогольдегидрогеназы печени лошади с помощью предстацио-нарной кинетики выявило наличие аналогичных изотопных эффектов [21, 22].[ …]

Вполне разумно предположить, что ЫАО+-зависимые дегидрогеназы — класс ферментов, связанных с одним и тем же кофактором и обладающих одной и той же функцией — составляют группу структурно родственных ферментов.

По-видимому, так оно и есть, однако структурное родство проявляется не столь четко, как в случае сериновых протеаз. Вполне естественно было предположить, что эти ферменты произошли от общей дегидрогеназы-предшественника.

Установление структуры алкогольдегидрогеназы из печени лошади и глицеральде-гид-3-фосфат—дегидрогеназы омара, которая оказалась существенно иной, усложнило картину, хотя и обнаружилось, что каждый из четырех ферментов состоит из двух доменов и один из них одинаков у всех четырех белков. Это участок, на котором происходит связывание NAD+ (рис. 1.13).[ …]

Источник: http://ru-ecology.info/term/72544/